Chain Properties

简介

Chain Properties 用于根据蛋白质氨基酸序列计算基础理化指标，包括序列长度、等电点、分子量、疏水性、消光系数、净电荷、分子式和氨基酸组成。模块支持批量序列输入，并可选扫描全链的潜在糖基化、脱酰胺、异构化及半胱氨酸相关位点。

默认在 pH 5.5 下计算净电荷，等电点计算使用 Sillero pKa 参数表，净电荷计算使用 Bjellqvist pKa 参数表。

参数说明

Input FASTA

输入蛋白质序列文件，FASTA 格式，必选参数。支持单条或多条序列，每条序列对应结果表中的一行。

序列允许包含 gap 字符 -。计算前自动去除 - 和空白字符，并将氨基酸代码转换为大写。

输入格式示例：

>VH_sample
EVQLVESGGGLVQPGGSLRLSCAASGFTFSSYAMSWVRQAPGKGLEWV
>VL_sample
DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCRASQSISSYLNWYQQKPGKAPKLLIY

扫描规则如下：

• Glycosylation：匹配 NXS 和 NXT，其中 X 不为脯氨酸（P）。
• Deamidation：匹配 NG。
• Isomerization：匹配 DG、DHK 和 DD。
• Cys：统计半胱氨酸（C）的数量。

pH

净电荷计算使用的 pH，默认值为 5.5。仅影响 Charge，不影响 pI。

Numbering Scheme

可变区编号规则，支持IMGT、Kabat、Chothia、Martin、AHo、CCG、AbM。

pI Scale

计算蛋白质等电点（pI）时使用的 pKa 参数表，默认使用 Sillero。

支持以下选项：

• EMBOSS：EMBOSS 使用的 pKa 参数表。
• DTASelect：DTASelect 使用的 pKa 参数表。
• Solomon：Solomon 提出的 pKa 参数表。
• Sillero：Sillero 提出的 pKa 参数表。
• Rodwell：Rodwell 提出的 pKa 参数表。
• Patrickios：Patrickios 提出的 pKa 参数表。
• Wikipedia：Wikipedia 收录的 pKa 参数表。
• Grimsley：Grimsley 提出的 pKa 参数表。
• Lehninger：Lehninger 提出的 pKa 参数表。
• Bjellqvist：Bjellqvist 提出的 pKa 参数表。
• IPC_peptide：IPC 方法中针对多肽的 pKa 参数表。
• IPC_protein：IPC 方法中针对蛋白质的 pKa 参数表。
• Toseland：Toseland 提出的 pKa 参数表。
• Thurlkill：Thurlkill 提出的 pKa 参数表。
• Nozaki：Nozaki 提出的 pKa 参数表。
• Dawson：Dawson 提出的 pKa 参数表。

Charge Scale

计算蛋白质净电荷时使用的 pKa 参数表，默认使用 Bjellqvist。

支持的选项与 pI Scale 相同，包括 EMBOSS、DTASelect、Solomon、Sillero、Rodwell、Patrickios、Wikipedia、Grimsley、Lehninger、Bjellqvist、IPC_peptide、IPC_protein、Toseland、Thurlkill、Nozaki 和 Dawson。

注意：不同 pKa 参数表可能产生不同的等电点和净电荷计算结果。

可选值与 PI Scale 相同。

PTM

扫描默认热点 PTM，包括 Glycosylation、Deamidation、Isomerization 和 Cys；提供 cdrRanges 时输出 CDR-PTM。默认关闭。

Output File

结果输出路径，必选，支持 .json 或 .csv,默认为 chain_properties.csv。

结果说明

输出结果包括：

其中 chain_properties.csv 包含信息如下：

参考文献

• Bjellqvist B., et al. 1993, The focusing positions of polypeptides in immobilized pH gradients can be predicted from their amino acid sequences, Electrophoresis, DOI: 10.1002/elps.11501401163
• Kyte J., Doolittle R. F. 1982, A simple method for displaying the hydropathic character of a protein, Journal of Molecular Biology, 157:1, 105-132, DOI: 10.1016/0022-2836(82)90515-0
• Pace C. N., Vajdos F., Fee L., et al. 1995, How to measure and predict the molar absorption coefficient of a protein, Protein Science, 4:11, 2411-2423, DOI: 10.1002/pro.5560041120