| 编号 | 454 | |
| 名称 | Patch Analysis v2.1 | |
| 封面 |  | |
| 描述 | 分析蛋白质表面的Patch（正电、负电、疏水残基富集区域）的大小和分布，用于解决蛋白质的聚集等问题。一般建议通过WeView三维结构可视化编辑器来使用该功能，可以在三维结构中直观地查看patch的位置。v2.1更新：支持设定PH值以及CDR编号，高亮CDR残基，输出CDR patch面积。 | |
| 标签 |
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| 作者 | WECOMPUT | |
| 发布时间 | 2025-04-29 15:01:18 | |
| 参考文献 | ||
- 简介
- 参数说明
- Structure PDB File
- pH
- Antibody Numbering
- Hydrophobic Cutoff
- Positive Cutoff
- Negative Cutoff
- SASA Cutoff
- Distance Cutoff
- Min Distance Cutoff
- Result Type
- Keep Original
- Neutral N-terminus
- Neutral C-terminus
- 结果说明
- 参考文献
Patch Analysis v2.1
简介
该模块计算蛋白质表面静电和疏水作用相对富集的区域，用于显示出在蛋白质-蛋白质相互作用中其重要作用的区域，这对于预测基于非共价弱相互作用的可逆的聚集现象尤其有用。尤其是，疏水相互作用长期被认为是大分子间吸引相互作用的主要组成部分。对于抗体，静电相互作用牵涉到了自聚集，而偶极-偶极相互作用被认为是导致β-折叠的纤维化的原因。同时，也可以通过WeView界面对蛋白结构进行Patch分析。
v2.1 更新内容
- 支持设定PH值
- 支持CDR编号，高亮CDR残基，输出CDR patch面积。
参数说明
Structure PDB File
蛋白的结构文件，PDB 格式。支持多个结构打包进行批量预测，格式支持 .zip、 .rar、.tar或.tar.gz 。
pH
pH值，用于蛋白质子化判断
Antibody Numbering
抗体编号选择：no_use、kabat、chothia、imgt、martin、aho、ccg，其中 no_use 不使用编号
Hydrophobic Cutoff
Hydrophobic cutoff是一个以疏水性氨基酸（通常包括Leu，Ile，Val，Phe，Trp和Met）为基础定义的截断值，用于将表面上疏水性氨基酸的数量与表面面积相比较，从而筛选出可能具有重要生物学功能的区域。一般来说，Patch区域中获得的化学性质信息会根据其表面密度和具有高疏水性氨基酸的数量而有所变化。
Positive Cutoff
Positive Cutoff是一个以阳离子氨基酸为基础定义的截断值，用于将表面上阳离子氨基酸的数量与表面面积相比较，从而筛选出可能具有重要生物学功能的区域。一般来说，positive cutoff方式用于筛选出可能参与离子相互作用的蛋白质表面区域。
Negative Cutoff
Negative Cutoff是一个以阴离子氨基酸为基础定义的截断值，用于将表面上阴离子氨基酸的数量与表面面积相比较，从而筛选出可能具有重要生物学功能的区域。一般来说，negative cutoff方式用于筛选出可能参与离子相互作用的蛋白质表面区域。
SASA Cutoff
SASA Cutoff是一个以溶剂可及表面积为基础定义的截断值，低于截断值的patch会被过滤掉。
Distance Cutoff
Distance Cutoff是原子距离截断值，低于截断值的才会认为属于同一聚集块。值越小，聚集块patch越小。
Min Distance Cutoff
Min Distance Cutoff是patch之间的距离截断值，距离小于截断值的归为同一个patch。
Result Type
输出文件格式，csv或者json
通俗地讲，cutoff代表静电势能或疏水势能的强度阈值，单位是kcal/mol，超过阈值才会被计入面积。阈值越小，则patch越多。
Keep Original
不添加缺失原子（包括氢原子）和结构优化。
Neutral N-terminus
使得N-氮端的蛋白残基中性化。
Neutral C-terminus
使得C-氮端的蛋白残基中性化。
结果说明
输出结果包括：
| 输出文件名称 | 说明 |
|---|---|
| patch_list.csv | Patch结果的csv文件。主要关注Area(Å^2)数值，代表patch的大小，越大则越可疑，重点关注100 Å以上的patch。 |
| input_prot.pdb | 质子化后的pdb结构。 |
| patch_list_sum.csv | 统计了三种patch类型（Hyd：疏水中心，Neg：负电中心，Pos：正电中心）在蛋白表面所占面积，重点关注100 Å以上的patch。 |
其中patch_list.csv，包含信息如下：
| 字段名称 | 说明 |
|---|---|
| Type | Patch的类型，Hyd：疏水中心，Neg：负电中心，Pos：正电中心 |
| Area(Å^2) | 每个Patch的蛋白质表面区域面积 |
| Residues | 每个Patch的对应的残基 |
其中patch_list_sum.csv，包含信息如下：
| 字段名称 | 说明 |
|---|---|
| Type | Patch的类型，Hyd：疏水中心，Neg：负电中心，Pos：正电中心 |
| Total Areas | Patch的蛋白质表面区域总面积 |
| Areas of The Largest | Patch的蛋白质表面区域最大面积 |
| Number of Areas More Than 100 | 超过100 Å以上的patch的数目 |
参考文献
- Karshikoff, A.; Non-Covalent Interactions In Proteins; Imperial College Press (2006) pp. 348. DOI: 10.1142/p477
- Heiden, W., Moeckel, G., Brickmann, J.; A New Approach to Analysis and Display of Local Lipophilicity/Hydrophilicity Mapped on Molecular Surfaces; J. Comput. Aided Mol. Des. 7 (1993) 503–514. DOI: 10.1007/BF00124359
- Wildman, S.A., Crippen, G.M.; Prediction of Physiochemical Parameters by Atomic Contributions; J. Chem. Inf. Comput. Sci. 39 (1999) 868–873. DOI: 10.1021/ci990307l
